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Molekularen Scheren

Bakterien-Enzym soll Plastikmüllproblem lösen

Deutsche Wissenschaftler haben die Struktur der Enzyme PETase und MHETase entschlüsselt, die es ermöglichen den Kunststoff PET in seine grundlegenden Bestandteile zu zerlegen. Nun soll eine effizientere Form der Enzyme im Labor entwickelt werden, die in Zukunft zum Recycling von Plastik eingesetzt werden soll. Sollten die Wissenschaftler damit erfolgt, könnte so ein Kreislauf geschaffen werden, die die Versorgung mit Plastik sicherstellt, ohne das dabei Müll entsteht oder Rohöl eingesetzt werden muss.

Berlin (Deutschland). Japanische Forscher haben bereits 2016 im Fachmagazin Science einen Artikel über eine Mikrobe veröffentlicht, die Plastik angreifen und zersetzen kann. Wie sich herausstellte sind Mikroben, die das Bakterium Ideonella sakaiensis enthalten dabei so effizient, dass sie ihrem gesamten Nahrungsmittelbedarf ausschließlich über den Kunststoff Polyethylenterephthalat (PET) decken können. Das Bakterium nutzt dafür die Enzyme PETase und MHETase, die erst die chemische Bindung von PET auflösen und das so Plastik zu zersetzen, um die Abbauprodukte anschließend in die ursprünglichen Bestandteile Ethylenglykol und Terephthalsäure aufspalten.

Nun haben Wissenschaftler der Universität Greifswald, des Helmholtz Zentrum Berlin und der Freien Universität Berlin die Japan geschaffenen Grundlagen aufgegriffen und die Struktur der sogenannten molekularen Schere entschlüsselt, die für den Abbau von Kunststoff durch die Enzyme verantwortlich ist. Die Forschungsergebnisse der Wissenschaftler, die im Fachmagazin Nature veröffentlicht wurden, sollen die Grundlage für eine natürlich Form des Plastikrecycling schaffen. Aktuell werden pro Jahr etwa 50 Millionen Tonnen PET produziert, von denen nur geringe Teile nach der Nutzung recycelt werden. Dies liegt vor allem daran, dass die aktuell angewandten Methoden nur unter hohem Energieeinsatz funktionieren und trotzdem einen im Vergleich zu neuem PET minderwertigen Rohstoff erzeugen. 

Enzyme als Recycling-Beschleuniger

Das natürliche Recycling mithilfe der in Japan entdeckten und in Deutschland entschlüsselten Enzyme, soll für einen effizienteren Recyclingprozess führen und somit die Umweltbelastung durch Plastikmüll signifikant senken. Die beiden Grundbestandteile Terephthalsäure und Ethylenglykol, in die die Enzyme PETase und MHETase das PET aufspalten, werden zur Herstellung von PET benötigt. Sollte es den Wissenschaftlern gelingen, eine Möglichkeit zu entwickelt, die Enzyme im industriellen Ausmaß nutzbar zu machen, könnte so ein Kreislauf aus Produktion, Nutzung, Zersetzung und Wiederaufbau entstehen.

PETase und MHETase entschlüsselt

Um zu verstehen wie ein Enzym arbeitet, ist es nötig zu analysieren aus welchen Aminosäuren es besteht und in welcher Struktur dieser angeordnet sind. Es ist so möglich, die Proteine, die im Körper als Katalysator chemische Reaktionen beschleunigen, mit biotechnologischen Methoden anzupassen und so neue Varianten mit den gewünschten Eigenschaften herzustellen.

Das Enzyms PETase wurde bereits im April 2018 entschlüsselt. Nun gelang es den Wissenschaftlern auch den komplexeren Aufbau von MHETase zu entschlüsseln, das aus 600 Aminosäuren beziehungsweise mehr als 4.000 Atomen besteht. Da die Oberfläche von MHETase mehr als doppelt so groß ist, wie die Oberfläche von PETase, gehen die Studienautoren davon aus, dass es ein höheres industriell einsetzbares Recyclingpotential besitzt.

Um zu verstehen wie das Enzym MHETase PET zersetzt, haben die Wissenschaftler es aus den Zellen des Bakteriums extrahiert und aufgereinigt. Anschließend konnte die Struktur mithilfe des 3D-Computertomographen BESSY II untersucht werden. Mithilfe eines speziell synthetisierten Plastikteils, das aus einer chemisch zersetzten Plastikflasche bestand, konnten die Wissenschaft dem Enzym bei der Arbeit zusehen. Das Plastikfragment ermöglicht die Beobachtung, da das Enzym sich zwar daran binden kann, es aber nicht zersetzen kann.

Effizienz der natürlichen Enzyme nicht hoch genug

Die Effizienz der natürlich vorkommenden Enzyme reicht laut den Ergebnissen der Studie noch nicht für einen industriellen Einsatz aus. Gert Weber vom Helmholtz-Zentrum für Materialien und Energie in Berlin sieht dafür vor allem den kurzzeitigen Anpassungszeitraum als Ursache. Obwohl Bakterien einen sehr schnellen evolutionären Prozess besitzen und sich so an ihre Umgebung anpassen, war der Zeitraum von wenigen Jahrzehnten seit der Erfindung und Verbreitung von PET noch nicht genug, um einen ausreichend effizienten Weg für dessen Zersetzung zu entwickeln. Die nun entschlüsselte Struktur der Enzyme, ermöglicht es den Wissenschaftlern im Labor künstlich eine neue Variante herzustellen, die im Vergleich zu dem natürlich auftretendem Enzym eine höhere Aktivität zeigt und damit PET schneller in seine Grundbestandteile zersetzt.

Sollten die Wissenschaftler mit der Entwicklung des künstlichen Enzyms Erfolg haben, könnte dies in Zukunft eine Plastikversorgung ohne den Einsatz von Rohöl und die Erzeugung von Müllbergen bedeuten. 

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