Ein Molekül, das Biologen seit Jahrzehnten nur zum Anfärben von Zellen benutzen, entpuppt sich als quantenphysikalisch steuerbares System. Ein Forschungsteam der University of Chicago hat aus dem enhanced yellow fluorescent protein ein optisch adressierbares Protein-Qubit gemacht und dessen Spin mit Laserpulsen und Mikrowellen kontrolliert. Die Messungen gelangen nicht nur an gereinigten Proteinlösungen, sondern auch im Inneren lebender Säugetierzellen. Damit verschiebt sich die Grenze dessen, was als Quantensensor infrage kommt, von harten Festkörpern hin zu genetisch codierbarer Biologie.
Ein Quantenbit ist ein Zweizustandssystem, das sich gezielt präparieren, kohärent steuern und anschließend auslesen lässt. Besonders praktisch sind Varianten, deren Zustand sich mit Licht schreiben und wieder abfragen lässt, weil dann kein elektrischer Kontakt nötig ist. Als Musterbeispiel gilt die Stickstoff-Fehlstelle im Diamant, ein Gitterdefekt, dessen Elektronenspin bei Raumtemperatur ausgelesen werden kann und der heute magnetische Felder im Bereich weniger Nanotesla misst. Der Nachteil dieser Sensoren liegt in ihrem Wirt. Ein Diamantkristall ist selbst als Nanopartikel noch ein sperriger Fremdkörper, der sich nicht gezielt an ein einzelnes Eiweiß im Zellinneren heften lässt. Damit bleibt gerade jene Größenordnung unerreichbar, in der Stoffwechsel, Signalübertragung und Enzymarbeit tatsächlich stattfinden, nämlich der Bereich weniger Nanometer rund um ein einzelnes Biomolekül. Genau an dieser Lücke setzt die aktuelle Arbeit an.
Auf der anderen Seite steht ein Werkzeug, das aus der Zellbiologie nicht mehr wegzudenken ist. Fluoreszierende Proteine stammen ursprünglich aus der Qualle Aequorea victoria und lassen sich über das Erbgut direkt in Zellen einbauen, sodass eine Zelle ihren Marker selbst herstellt. Das enhanced yellow fluorescent protein, kurz EYFP, trägt seinen Farbstoff geschützt im Inneren einer fassförmigen Proteinstruktur und leuchtet nach Anregung mit blauem Licht hell und kurz. Seit langem ist bekannt, dass dieser Farbstoff gelegentlich in einen langlebigen Triplettzustand wechselt, in dem zwei Elektronenspins parallel stehen. Bisher galt dieser Zustand vor allem als Störung, weil er das Molekül vorübergehend dunkel schaltet. Dass sich darin ein steuerbares Quantensystem verbirgt, wurde zwar vermutet, aber nie experimentell ausgenutzt. Die Verbindung beider Welten scheiterte bislang daran, dass sich der Spin des Triplettzustands nicht schnell genug und nicht kontrastreich genug auslesen ließ.
Der entscheidende Kniff des Teams um Jacob Feder und Peter Maurer besteht in einer Auslesetechnik, die in der Fachpublikation in Nature beschrieben wird und den störend langen Triplettzustand gezielt abkürzt. Ein Puls bei 488 nm hebt den Farbstoff zunächst wiederholt in den ersten angeregten Singulettzustand, bis er über einen Systemwechsel in den spinpolarisierten Triplettzustand fällt. Ein zweiter Laserpuls im nahen Infrarot bei 912 nm holt das Molekül aus diesem Zustand zurück und erzwingt dabei eine verzögerte Fluoreszenz, deren Helligkeit davon abhängt, in welcher Spinorientierung sich das Molekül zuvor befand. Aus diesem Helligkeitsunterschied lesen die Physiker den Spin ab und erreichen dabei einen Kontrast von bis zu 20 Prozent. Der Trick löst zwei Probleme auf einmal, denn er verkürzt die Wartezeit zwischen zwei Messungen und umgeht zugleich die schnelle Spindepolarisation, die eine direkte Beobachtung des Zerfalls bisher unmöglich machte.
Mit Mikrowellenpulsen ließ sich der Spin anschließend kohärent steuern, also nicht nur umschalten, sondern in beliebige Überlagerungen bringen. Bei Temperaturen um 80 K, wie sie flüssiger Stickstoff liefert, maßen die Forscher eine Spin-Gitter-Relaxationszeit von 141 ± 5 Mikrosekunden und unter einer Carr-Purcell-Meiboom-Gill-Pulsfolge eine Spinkohärenz von 16 ± 2 Mikrosekunden. Das sind bescheidene Werte im Vergleich zu einer Stickstoff-Fehlstelle im Diamant, die es unter guten Bedingungen auf Millisekunden bringt. Wie stabil ein Quantenzustand bleibt, gilt auch bei festkörperbasierten Quantenchips als die zentrale Kenngröße, weil sie darüber entscheidet, wie viel Zeit für Steuerung und Auslese bleibt. Für die Sensorik zählt jedoch nicht die absolute Kohärenzzeit allein, sondern das Zusammenspiel aus Signal, Rauschen und Abstand zum Messobjekt. Die Autoren beziffern die rechnerische Empfindlichkeit gegenüber oszillierenden Magnetfeldern mit einer oberen Schranke von 183 Femtotesla pro Wurzel Hertz und Wurzel Mol.
Der eigentliche Beleg gelang in Zellkulturen. Die Forscher brachten Säugetierzellen dazu, EYFP selbst zu produzieren, und fanden Spinkontrast und kohärente Steuerbarkeit auch dort wieder, obwohl eine Zelle für ein empfindliches Quantensystem eine ausgesprochen unfreundliche Umgebung darstellt. Sie ist warm, wässrig, voller beweglicher Ladungen und magnetischer Kerne, die einen Spin normalerweise binnen kürzester Zeit aus dem Takt bringen. Zusätzlich ließ sich der Spin bei Raumtemperatur optisch adressieren, wenn auch mit deutlich geringerem Kontrast als in der Kälte. Damit ist erstmals gezeigt, dass ein fluoreszierendes Protein zugleich als Quantensensor arbeiten kann und dabei genau dort sitzt, wo die interessanten Vorgänge ablaufen. Ähnlich wie bei der gezielten Suche nach besonders effizienten Fluoreszenzfarbstoffen geht es nun darum, Proteinvarianten mit längerer Kohärenz und höherem Kontrast zu finden. Bis ein Protein-Qubit routinemäßig Nervenimpulse oder Enzymreaktionen im lebenden Gewebe vermisst, ist es noch ein weiter Weg, doch die Bauteile dafür sind erstmals beisammen.
Nature, A fluorescent-protein spin qubit; doi:10.1038/s41586-025-09417-w