Chemiker aus Mainz haben Moleküle entworfen, die sich von selbst zu winzigen Waben zusammensetzen. Die Peptide bestehen aus nur neun Aminosäuren und lagern sich zu Nanofasern zusammen, deren Inneres einer Bienenwabe gleicht. Durch die sechseckigen Kanäle von etwa fünf Nanometern Breite zieht sich Wasser. Das Team um Tanja Weil vom Max-Planck-Institut für Polymerforschung hat zudem die Regeln entschlüsselt, nach denen die Abfolge der Bausteine die Wabenform festlegt.
Waben kennt jeder aus dem Bienenstock: sechseckige Zellen, die dicht an dicht liegen und mit wenig Material eine stabile, platzsparende Struktur bilden. Die Natur nutzt solche Muster auch auf kleinsten Skalen. In lebenden Zellen entstehen komplexe Strukturen, weil die Bausteine selbst die Information tragen, wie sie sich zusammensetzen müssen. Eiweiße falten sich nach ihrem Bauplan, Membranen ordnen sich von selbst, und Fasern wachsen in festgelegter Form. Chemiker versuchen seit Jahren, diese Selbstorganisation nachzuahmen, um maßgeschneiderte Materialien zu erzeugen, ohne jedes Detail von außen formen zu müssen. Besonders interessant sind dafür Peptide, kurze Ketten aus Aminosäuren, den Bausteinen der Eiweiße. Sie sind biologisch abbaubar, lassen sich in nahezu beliebiger Reihenfolge herstellen und können über verschiedene Bindungsarten miteinander wechselwirken. Welche Struktur ein Peptid am Ende bildet, lässt sich aus seiner Abfolge allerdings bislang nur schwer vorhersagen. Genau hier setzt die neue Arbeit aus Mainz an.
Das Team um die Chemikerin Tanja Weil, Direktorin am Max-Planck-Institut für Polymerforschung in Mainz, mit den Erstautorinnen Jasmina Gačanin und Francesca Mazzotta entwarf Peptide aus nur neun Aminosäuren. Die Abfolge der Bausteine ist so gewählt, dass jedes Peptid eine wasserliebende und eine wasserabweisende Seite besitzt und bestimmte seitliche Kontaktstellen ausbildet. Diese Kontaktstellen sorgen dafür, dass sich die Moleküle nicht nur der Länge nach stapeln, sondern auch seitlich zu einem geordneten Netz zusammenfinden, wie die im Fachjournal Nature veröffentlichte Studie beschreibt. Drei Elemente kombinierten die Forscher dafür in der kurzen Kette: eine Paarbildung zweier Peptide, einen Wendepunkt in der Abfolge und eine Verbindungsstelle, an der drei Peptide zusammenkommen. Zusammen erzeugen sie passgenaue Grenzflächen, an denen die Moleküle wie Puzzleteile ineinandergreifen.
Aus diesen Grenzflächen entsteht eine Struktur in mehreren Stufen. Zunächst bilden die Peptide sechseckige Poren. Diese Poren lagern sich wiederum seitlich aneinander und fügen sich zu einem Wabengitter zusammen. Gleichzeitig wächst die Struktur in die Länge, sodass lange Nanofasern entstehen, die von vielen parallelen Kanälen durchzogen sind. Die Forscher sprechen von mehrkanaligen Nanofibrillen mit genau festgelegter Anordnung. Entscheidend ist, dass seitliches Wachstum und Stapelung in die Länge miteinander gekoppelt sind. Die Kanäle haben einen Durchmesser von etwa fünf Nanometern und sind für Lösungsmittel zugänglich, im Experiment also mit Wasser gefüllt. Ein Nanometer ist ein Millionstel Millimeter, ein Kanal ist also rund zwanzigtausendmal schmaler als ein menschliches Haar. Die Fasern können zudem seitlich weiterwachsen, sodass sich Gitter mit mehr oder weniger Kanälen bilden, ohne dass sich die Grundform ändert.
Um die Struktur im Detail sichtbar zu machen, setzten die Forscher die Kryo-Elektronenmikroskopie ein. Dabei werden Proben blitzschnell tiefgefroren und mit Elektronen durchleuchtet, sodass sich molekulare Strukturen in nahezu natürlichem Zustand abbilden lassen. Die Aufnahmen bestätigten die Wabenarchitektur und zeigten, dass Symmetrie des Gitters und Form der Poren auch bei verschiedenen Varianten der Peptide erhalten bleiben. Wie das Wissenschaftsportal phys.org berichtet, lagern sich viele identische Kopien der kurzen Peptide zu den Fasern zusammen. In einer Reihe gezielter Abwandlungen tauschten die Forscher einzelne Bausteine an bestimmten Positionen aus und beobachteten, wie sich die Struktur veränderte. Daraus leiteten sie Regeln ab, die angeben, welche Position in der Abfolge welche Eigenschaft der fertigen Struktur bestimmt, etwa die Symmetrie, das Wachstum des Gitters oder die Anordnung der Kanäle.
Materialien mit regelmäßigen Kanälen im Nanometerbereich sind für viele Anwendungen interessant. Sie könnten als Filter dienen, die gezielt bestimmte Moleküle durchlassen und andere zurückhalten, oder als Träger, die Wirkstoffe aufnehmen und kontrolliert wieder abgeben. Denkbar sind auch Anwendungen in der Sensorik und in der Katalyse, wo Reaktionen in engen, definierten Räumen ablaufen sollen. Die Gruppe um Weil forscht zudem an Peptidmaterialien für die Medizin, etwa an Gerüsten, die verletzten Nervenbahnen als Stütze dienen und die natürliche Umgebung von Zellen nachahmen. Die Studie selbst beschreibt allerdings keine konkrete Anwendung, sondern die grundlegenden Bauregeln. Ob und wie sich die Waben für praktische Zwecke nutzen lassen, müssen weitere Arbeiten zeigen. Die Peptide sind biologisch abbaubar und lassen sich vergleichsweise einfach herstellen, was für spätere Anwendungen von Vorteil wäre.
Der eigentliche Fortschritt der Arbeit liegt darin, dass sich die Struktur aus der Abfolge der Bausteine vorhersagen und gezielt entwerfen lässt. Bislang war die Selbstorganisation von Peptiden oft ein Ergebnis von Versuch und Irrtum: Forscher stellten viele Varianten her und prüften, was entstand. Die Mainzer Regeln erlauben es nun, Peptide mit bestimmten Eigenschaften der fertigen Struktur zu planen. Das ist ein Schritt hin zu einer molekularen Architektur, bei der Chemiker wie Baumeister Moleküle entwerfen, die sich von selbst zu komplexen Bauwerken zusammensetzen, ähnlich wie es die Natur mit Eiweißen und Membranen vormacht. Die Forscher sehen darin einen Beitrag zum Verständnis, wie in biologischer Materie Information in der Abfolge von Bausteinen Struktur über viele Größenordnungen hinweg festlegt. Mit neun Aminosäuren zeigen sie, dass dafür schon sehr kurze Moleküle genügen.
Nature, Sequence-encoded hexagonal lattices in multichannel peptide nanofibrils; doi:10.1038/s41586-026-11016-2